AnaSpec AS-20276说明书

AnaSpec,Inc。成立于1993年,是为生命科学研究提供综合蛋白质组学和基因组解决方案™的供应商。作为Kaneka Eurogentec SA的子公司,AnaSpec提供多肽,检测试剂,抗体,检测试剂盒,寡核苷酸和qPCR试剂盒的专业知识。我们广泛的目录和定制生物化学品和试剂产品系列被科学家用于基础研究,高通量筛选和药物发现。AnaSpec的主要定制服务包括肽合成,分析开发,抗体生产和寡核苷酸合成。AnaSpec已通过ISO 9001:2008认证。

 

 

Product Name

Beta – Amyloid (1 – 42), Human

DAEFRHDSGYEVHHQKLVFFAEDVGSNKGAIIGLMVGGVVIA

 Product

Size

Catalog #

Beta-Amyloid (1-42), Human
DAEFRHDSGYEVHHQKLVFFAEDVGSNKGAIIGLMVGGVVIA

1 mg

AS-20276

 

Beta-Amyloid (1-42), Human
DAEFRHDSGYEVHHQKLVFFAEDVGSNKGAIIGLMVGGVVIA

25 mg

AS-20276-25

 

Beta-Amyloid (1-42), Human
DAEFRHDSGYEVHHQKLVFFAEDVGSNKGAIIGLMVGGVVIA

5 mg

AS-20276-5

 

GMP beta-Amyloid (1-42), human (Ammonium Salt)
H-DAEFRHDSGYEVHHQKLVFFAEDVGSNKGAIIGLMVGGVVIA-OH

5 mg NET peptide

AS-GMP-20276-5

 

GMP beta-Amyloid (1-42), human (Ammonium Salt)
H-DAEFRHDSGYEVHHQKLVFFAEDVGSNKGAIIGLMVGGVVIA-OH

1 mg NET peptide

AS-GMP-20276-1

 

 

 

 

产品名称

β – 淀粉样蛋白(1 – 42),人类
DAEFRHDSGYEVHHQKLVFFAEDVGSNKGAIIGLMVGGVVIA

尺寸

1毫克

目录 #

AS-20276

美元$

$ 280

纯度

%峰面积按HPLC≥95%

描述

Aβ(1-42)是淀粉样斑块的主要成分,在阿尔茨海默病脑的神经元中积累。从阿尔茨海默病脑中分离的淀粉样蛋白肽的生化分析表明,Aβ(1-42)是与老年斑块淀粉样蛋白相关的主要物种,而Aβ(1-40)在脑血管淀粉样沉积物中更为丰富。

溶剂信息

详细资料

数据表材料安全数据表(MSDS)

存储

-20℃下

参考

参考:Nagele,R。等。神经科学。110,199(2002); Garzon-Rodriguez,W。等。J. Biol。化学。272,21037(1997)。

分子量

4514.1

顺序
(单字母代码)

DAEFRHDSGYEVHHQKLVFFAEDVGSNKGAIIGLMVGGVVIA

顺序
(三字母代码)

H – Asp – Ala – Glu – Phe – Arg – His – Asp – Ser – Gly – Tyr – Glu – Val – His – His – Gln – Lys – Leu – Val – Phe – Phe – Ala – Glu – Asp – Val – Gly – Ser – Asn – Lys – Gly – Ala – Ile – Ile – Gly – Leu – Met – Val – Gly – Gly – Val – Val – Ile – Ala – OH

产品引用

Lee,HJ。,et al。(2016)。羟基变化对黄酮类骨架的调节对金属游离和金属诱导的淀粉样蛋白β聚集的影响。化学。Front。, 3 381 

 

Derrick,J.,et al。(2016)。二甲氨基官能团在多功能框架上的重要性,用于调节阿尔茨海默氏病的金属,淀粉样蛋白-β和氧化应激。化学。 doi:10.1021 / acs.inorgchem.6b00525 

 

Mandler,M。等。(2015年)。使用新型阿尔茨海默病疫苗PLoS One doi:10.1371 / journal.pone.0115237 调整对聚集的Aβ的抗体应答。

 

 

洪,SY。等。(2015年)。LC3过表达通过增加神经元和小鼠中的α7nAchR表达和自噬活性来降低Aβ神经毒性。Neuropharmacol doi:10.1016 / j.neuropharm.2015.02.003。

 

 

Rapsinski,GJ。等。(2015年)。Toll样受体2和NLRP3合作识别功能性细菌淀粉样蛋白Curli。感染免疫 83,693 DOI:10.1128 / IAI.02370-14。

 

 

雅各布森,H。等。(2014)。用BACE抑制剂和抗Aβ抗体联合治疗Gantenerumab可增强APPLondon小鼠的淀粉样蛋白减少。Ĵ神经科学 34,11621. DOI:10.1523 / JNEUROSCI.1405-14.2014。

 

 

张,QG。等。(2013年)。在手术绝经大鼠模型中海马CA3区对应激诱导的神经变性和淀粉样蛋白形成的超敏反应。脑 136,1432 DOI:10.1093 /脑/ awt046。

 

 

Chen,J。&K. Herrup(2012)。谷氨酰胺可作为抗DNA损伤,β-淀粉样蛋白和H2O2诱导的应激的神经保护剂。Plos One doi:10.1371 / journal.pone.0033177。

 

 

Ohta,H。等。(2012年)。NK-4在阿尔茨海默病转基因小鼠模型中的作用。Plos One doi:10.1371 / journal.pone.0030007。 

 

 

奥兰多,RA。等。(2012年)。姜黄素的化学类似物,作为淀粉样蛋白Abeta寡聚化的改进抑制剂。Plos Onedoi:10.1371 / journal.pone.0031869。 

 

 

Takata,K。等。(2012年)。小胶质细胞淀粉样蛋白-β1-40吞噬功能障碍是由高迁移率族蛋白-1引起的:对阿尔茨海默病的病理进展的影响。Intl J Alz Dis doi:10.1155 / 2012/685739 

 

 

Davis,RC。等。(2011年)。淀粉状蛋白β二聚体/三聚体有效诱导通过维持cofilin-磷酸化而被抑制的cofilin-肌动蛋白棒。摩尔Neurodegener 6,10 

 

 

迪伦,L。等。(2011年)。筛选UHPLC-MS / MS方法用于分析临床前物种脑脊液中的淀粉样蛋白肽。生物分析3,45. DOI:10.4155 / bio.10.163。 

 

 

Li,W。等。(2011年)。寡聚淀粉样蛋白β蛋白对基质金属蛋白酶2的调节作用。Brain Res 10.1016 / j.brainres.2011.02.078。 

 

 

李,YP。等。(2011年)。新型氧代异丙肾上腺素衍生物的合成和表征,作为胆碱酯酶和β淀粉样蛋白聚集的双重抑制剂。EUR医学杂志化学 46,1472 DOI:10.1016 / j.ejmech.2011.02.005。 

 

 

Libeu,CP。等。(2011年)。由淀粉样蛋白-β肽诱导的淀粉样蛋白-β前体蛋白的结构和功能改变。Ĵ阿尔茨海默派息 25,547 

 

 

潘迪亚,A&JL。雅克尔(2011年)。变构调节剂desformylflustrabromine减轻β-淀粉样蛋白1-42肽对α2β2和α4β2烟碱乙酰胆碱受体的抑制。J Mol Neurosci doi:10.1007 / s12031-011-9509-3。 

 

 

Qu,J。等。(2011)S-亚硝基化激活Cdk5并促成由β-淀粉样肽诱导的突触脊柱损失。PNAS 108,14330(2011)。doi:10.1073 / pnas.1105172108。 

 

 

吴,J。等。(2011年)。脂氧素A4在体外和体内抑制由β-淀粉样蛋白诱导的促炎细胞因子的产生。生物化学生物物理学研究通讯 408,382。DOI:10.1016 / j.bbrc.2011.04.013。 

 

 

Yin,F。等。(2011年)。水飞蓟宾:一种新的Aβ聚集抑制剂。神经化学诠释 58,399 DOI:10.1016 / j.neuint.2010.12.017。 

 

 

Spuch,C。等。(2010年)。新的他克林 – 褪黑激素杂合物减少阿尔茨海默病小鼠模型中的淀粉样蛋白负荷和行为缺陷。Neurotox Res 17,421. doi:10.1007 / s12640-009-9121-2。

 

 

阿克森诺夫,我的。等。(2010年)。HIV-1蛋白介导的大鼠海马细胞培养中的淀粉样蛋白形成。神经科学快报475,174 DOI:10.1016 / j.neulet.2010.03.073。 

 

 

Van Helmond,Z。等。(2010年)。年轻成人额叶皮质中可溶性淀粉样蛋白β浓度高于正常老年人或阿尔茨海默病。大脑病理学 20,787 DOI:10.1111 / j.1750-3639.2010.00374.x。 

 

 

Nagano,T。等。(2010年)。前列腺素E2减少培养的大鼠小胶质细胞中淀粉样蛋白β诱导的吞噬作用。脑研究1323,11,DOI:10.1016 / j.brainres.2010.01.086。 

 

 

Ravindran,C。等。(2010年)。CpG-ODNs诱导小鼠巨噬细胞和小胶质细胞中趋化因子CCL9的上调表达。细胞免疫学 260,113。DOI:10.1016 / j.cellimm.2009.10.001。 

 

 

Ryan,D。等。(2010年)。用于产生一致的可溶性淀粉样蛋白-β寡聚体制剂的改进方法,用于体外神经毒性研究。Ĵ神经科学甲基 190,171。DOI:10.1016 / j.jneumeth.2010.05.001。 

 

 

Storace,D。等。(2010年)。伴有轻度认知功能障碍的遗忘症患者血液中β-淀粉样蛋白1-42自身抗体的升高。拱门神经病学 67,867 DOI:10.1001 / archneurol.2010.137。 

 

 

田,G。等。(2010年)。胆固醇24S-羟化酶的表达增加导致神经胶质谷氨酸转运蛋白EAAT2与脂筏的结合的破坏:阿尔茨海默病的潜在作用。Ĵ神经化学 113,978。DOI:10.1111 / j.1471-4159.2010.06661.x。 

 

 

Tran,TT。等。(2010年)。在阿尔茨海默病的风险模型中,慢性心理社会压力加速了长期记忆和晚期长期增强的损害。Hippocampus doi:10.1002 / hipo.20790。 

 

 

Vargas,T。等。(2010年)。凝溶胶蛋白恢复Aβ诱导的脉络丛上皮细胞的改变。J Biomed Biotech 10.1155 / 2010/805405。 

 

 

王,Y。等。(2010年)。淀粉样肽聚集的双光子和时间分辨荧光构象研究。Ĵ物理学化学乙 114,7112 DOI:10.1021 / jp101496y。 

 

 

Wirths,O。等。(2010年)。APP / PS1KI小鼠中的焦谷氨酸阿贝塔病理学,散发性和家族性阿尔茨海默病病例。Ĵ神经传输 117,85。DOI:10.1007 / s00702-009-0314-X。 

 

 

Arriagada,C。等。(2009年)。细胞凋亡与源自三体性16小鼠(唐氏综合症的动物模型)的大脑皮质的细胞系中的细胞内淀粉样蛋白积聚直接相关。神经快报 470,81。DOI:10.1016 / j.neulet.2009.12.062。 

 

 

Giliberto,L。等。(2009年)。突变早老蛋白1增加BACE1的表达和活性。生物化学杂志 284,9027. DOI:10.1074 / jbc.M805685200。

 

顾,Z。等。(2009年)。β-淀粉样蛋白通过减少CA2 + /钙调蛋白依赖性蛋白激酶II突触分布而损害AMPA受体运输和功能。生物化学杂志 284,10639. DOI:10.1074 / jbc.M806508200。

 

Guix,FX。等。(2009年)。淀粉样蛋白依赖性三磷酸异构酶硝基酪氨酸化诱导糖基化和tau原纤维形成。脑132,1335 DOI:10.1093 /脑/ awp023。

 

Li,M。等。(2009年)。淀粉样蛋白Aβ与晚期糖基化终产物受体的相互作用上调脑内皮细胞CCR5表达并促进穿过血脑屏障的T细胞。免疫学杂志 182,5778. DOI:10.4049 / jimmunol.0803013 

 

召,L。等。(2009年)。巨噬细胞介导的Aβ-淀粉样蛋白通过载脂蛋白E异构体依赖性机制降解。Ĵ神经科学 29,3603 DOI:10.1523 / JNEUROSCI.5302-08.2009。

 

Jimenez,S。等。(2008年)。PS1M146L / APP751SL小鼠阿尔茨海默病模型海马的炎症反应:小胶质细胞表型的年龄依赖性转换从经典的替代。Ĵ神经科学 28,11650. DOI:10.1523 / JNEUROSCI.3024-08.2008。

 

Gevorkian,G。等。(2008年)。淀粉样蛋白-β肽与微管相关蛋白1B(MAP1B)结合。神经化学诠释 52,1030 DOI:10.1016 / j.neuint.2007.10.020。

 

Solorzano-Vargas,RS。等。(2008年)。表达淀粉样蛋白-β1-42内部表位的人单链FV抗体的表位作图和神经保护特性。摩尔免疫学 45,881 DOI:DOI:10.1016 / j.molimm.2007.08.008。

 

Watanabe,T。等。(2008年)。由β-淀粉样蛋白寡聚体和脑缺血的组合诱导的没有细胞凋亡的空间记忆障碍与大鼠中乙酰胆碱释放的减少有关。Ĵ药理学科学 106,84。

 

Chafekar,SM。等。(2007年)。Aβ1-42以聚集状态依赖性方式诱导轻度内质网应激。Antioxid还原信号 9,2245 

 

纳尔逊,TJ。&DL。Alkon(2007)。通过与β-淀粉样蛋白相互作用的肽保护β-淀粉样蛋白诱导细胞凋亡。生物化学杂志 282,31238. DOI:10.1074 / jbc.M705558200。

 

Bales,KR。等。(2006年)。阿尔茨海默病小鼠模型中的胆碱能功能障碍被抗Aβ抗体逆转。临床研究杂志 116,825。DOI:10.1172 / JCI27120。

 

郭,JP。等。(2006年)。Aβ和tau形成可溶性复合物,其可促进两者自身聚集成阿尔茨海默病中观察到的不溶形式。PNAS 103,1953年。

 

通用汽车公司Shaked。等。(2006年)。Aβ通过与APP上的同源细胞外结构域直接相互作用诱导细胞死亡(APP597-624)。FASEBĴ 20,1254。DOI:10.1096 / fj.05-5032fje。

 

Osada,Y。等。(2005年)。CLAC通过胶原结构域1内的带正电荷的氨基酸簇与淀粉状蛋白β肽结合并抑制淀粉样蛋白原纤维的形成。生物化学杂志 280,8596. DOI:10.1074 / jbc.M413340200。

 

Piccini,A。等。(2005年)。β-淀粉样蛋白在正常衰老和阿尔茨海默病中是不同的。生物化学杂志 280,34186. 

 

博伊德-金博尔,D。等人。(2004年)。苯丙氨酸20在阿尔茨海默氏淀粉样蛋白β-肽(1-42)诱导的氧化应激和神经毒性中的作用。化学RES毒理学 17,1743 

 

Legleiter,J。等人。(2004年)。通过原子力显微镜评估不同抗Aβ抗体对Aβ原纤维形成的影响。分子生物学杂志335,997。DOI:10.1016 / j.jmb.2003.11.019。

 

Bard,F。等。(2003年)。针对β-淀粉样肽的抗体的表位和同位素特异性,用于预防阿尔茨海默病样神经病理学。PNAS 100,2023 DOI:10.1073 / pnas.0436286100。

 

Takata,K。等。(2003年)。高迁移率族蛋白-1(HMG1)在淀粉样蛋白β稳态中的作用。生物化学生物物理学研究通讯 301,699。DOI:10.1016 / S0006-291X(03)00024-X。

 

Uryu,S。等。(2003年)。在巨噬细胞中β-淀粉样蛋白特异性上调硬脂酰辅酶A去饱和酶-1。生物化学生物物理学研究通讯 303,302。DOI:10.1016 / S0006-291X(03)00334-6。

 

Arispe,N。&M。Doh(2002)。质膜胆固醇控制阿尔茨海默氏病AβP(1-40)和(1-42)肽的细胞毒性。FASEBĴ 16,1526。DOI:10.1096 / fj.02-0829com。

 

Kanski,J。等。(2002年)。阿尔茨海默氏症Aβ(1-42)的Met35的疏水环境对于肽的神经毒性和氧化性质是重要的。Neurotox Res 10.1080 / 10298420290023945。

 

Barger,SW。和AS。Basile(2001)。分泌的淀粉样蛋白前体蛋白激活小胶质细胞通过胱氨酸交换引起谷氨酸释放并减弱突触功能。Ĵ神经化学 76,846。DOI:10.1046 / j.1471-4159.2001.00075.x。

 

姚,ZX。等。(2001年)。银杏叶提取物EGb 761通过抑制β-衍生的可扩散神经毒性配体的形成,从β-淀粉样蛋白诱导的细胞死亡中拯救PC12神经元细胞。脑研究 889,181 DOI:10.1016 / S0006-8993(00)03131-0。

 

Yatin,SM。等。(2000年)。维生素E可预防阿尔茨海默氏症β淀粉样蛋白(1-42)诱导的神经元蛋白氧化和活性氧的产生。J Alzheimer's Dis 2,123. 

 

姚明,ZX。等。(1999年)。自由基和脂质过氧化不介导β-淀粉样蛋白诱导的神经细胞死亡。脑研究 847,203。DOI:DOI:10.1016 / S0006-8993(99)02047-8。

 

Yatin,SM。等。(1999年)。阿尔茨海默氏淀粉样蛋白β肽相关联的自由基增加大鼠胚胎神经元多胺摄取和鸟氨酸脱羧酶活性:维生素E的保护作用神经科学快报 263 10.1016 / S0304-3940(99)00101-9:17. DOI。

 

布拉德,BM。等。(1998)。依赖于补体的阿尔茨海默氏病β-肽的促炎性质。实验医学杂志 188,431。DOI:10.1084 / jem.188.3.431。