haemtech HCI-0150R现货说明书

上海金畔生物haemtech HCI-0150R现货说明书

Fibrinogen and Fragments

纤维蛋白原和碎片

 

纤维蛋白原
域结构显示了Aα,Bβ和γ链的三角结构,释放FPA和FPB的IIa裂解位点(IIa)以及产生D片段和E片段的纤溶酶裂解位点(Pm)。

 

 

 

 

上海金畔生物haemtech HCI-0150R现货

  • HCI-0150R 人体研究级纤维蛋白原
    尺寸 2毫克
    公式 10 mM NaCit,10 mM NaPO 4,pH 7.3
    存储 -80°摄氏度
    纯度 通过SDS-PAGE,> 95%
    活性测定 不适用
    保质期(正确存放) 12个月
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  • HCI-0150D 人类纤维蛋白原片段D
    尺寸 200微克
    公式 由0.9%NaCl,3%甘氨酸(w / v)冻干
    存储 4°摄氏度
    纯度 通过SDS-PAGE,> 95%
    活性测定 不适用
    保质期(正确存放) 12个月
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  • HCI-0150E 人纤维蛋白原片段E

     

    尺寸 100微克
    公式 由0.9%NaCl,3%甘氨酸(w / v)冻干
    存储 4°摄氏度
    纯度 通过SDS-PAGE,> 95%
    活性测定 不适用
    保质期(正确存放) 12个月
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  • MCI-5150 小鼠纤维蛋白原
  • 尺寸 1毫克
    公式 10 mM NaCit,10 mM NaPO 4,pH 7.3
    存储 -70°摄氏度
    纯度 通过SDS-PAGE,> 95%
    活性测定 不适用
    保质期(正确存放) 12个月
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凝血酶(IIa)催化的可溶性纤维蛋白原(Fbg)裂解形成纤维蛋白(Fbn)是凝血级联反应中的终蛋白水解事件。这些可溶性Fbn单体自发聚合形成不溶性Fbn网络,该网络通过因子XIIIa催化的α和γ链的lys和glu残基交联而稳定。Fbn网络是止血栓的主要蛋白质成分。

血浆纤维蛋白原是肝脏中合成的大糖蛋白(Mr = 340,000),浓度为2.6 mg / ml。它是由三对二硫键连接的不同多肽链(Aα,Bβ和γ)组成的二硫键连接的二聚体。Aα链的显着特征是N端肽(纤维蛋白肽A(FPA,1-16)),XIIIa因子交联位点和2个磷酸化位点。合成时,Fbg被*磷酸化,但仅以20-30%的磷酸化水平循环。Bβ链包含纤维蛋白肽B(FPB,1-14),3个N-连接的碳水化合物部分(Mr = 2500)之一和N-末端焦谷氨酸。γ链包含另一个N-连接的糖基化位点和XIIIa因子交联位点。2个伸长的亚基((AαBβγ)2)以反平行的方式排列,形成6条链的三点状排列。节点由3条平行链之间的二硫环形成。中心节点(n-二硫键结,E结构域)由通过11个二硫键连接在一起的所有6条链的N-末端形成。该区域包含2个IIa敏感位点。通过在R16-G17处裂解释放的FPA产生Fbn I,从而暴露Aα链上的聚合位点(17-20)。这些区域与Fbn的D结构域上的互补区域结合形成原纤维。随后,FPB(R14-G15)从Bβ链的IIa裂解暴露出额外的聚合位点,并促进Fbn网络的横向生长。通过在R16-G17处裂解释放的FPA产生Fbn I,从而暴露Aα链上的聚合位点(17-20)。这些区域与Fbn的D结构域上的互补区域结合形成原纤维。随后,FPB(R14-G15)从Bβ链的IIa裂解暴露出额外的聚合位点,并促进Fbn网络的横向生长。通过在R16-G17处裂解释放的FPA产生Fbn I,从而暴露Aα链上的聚合位点(17-20)。这些区域与Fbn的D结构域上的互补区域结合形成原纤维。随后,FPB(R14-G15)从Bβ链的IIa裂解暴露出额外的聚合位点,并促进Fbn网络的横向生长。

中心节点(E域)和C端节点(D域)之间的2个域中的每个域均由彼此缠绕的Aα,Bβ和γ链的平行α螺旋区域组成,形成“线圈”极性残基朝外,非极性残基形成疏水核。在该区域中,所有3条链均具有蛋白酶(纤溶酶)敏感位点。另一个主要的纤溶酶主要敏感位点是来自C端节点的α链的亲水性扰动。在这些位点上受控的纤溶酶降解将Fbg转化为片段D和片段E。通过盐分馏,凝胶过滤和离子交换色谱分离各个片段。将片段冻干以供储存在4℃下。高度纯化的研究级纤维蛋白原(> 95%可凝块)是通过常规技术和亲和力技术的组合制备的。它以柠檬酸磷酸盐的冷冻溶液形式提供,可在-80°C下储存。

上海金畔生物haemtech HCI-0150R现货

凝胶 Novex 4-12%Bis-Tris
加载 每泳道1 µg;纯化的人纤维蛋白原
缓冲 拖把
标准 参见BluePlus 2; 肌球蛋白(191 kDa),磷酸化酶B(97 kDa),BSA(64 kDa),谷氨酸脱氢酶(51 kDa),酒精脱氢酶(39 kDa),碳酸酐酶(28 kDa),肌红蛋白红(19 kDa),溶菌酶(14 kDa)

 

本土化 血浆,血小板
血浆浓度 2.6毫克/毫升
行动方式 前体分子被凝血酶切割形成纤维蛋白凝块。
分子量 340,000
消光系数
Ë
1%
1厘米,280海里
= 15.1
等电点 5.1-6.3
结构体 3对不相同的链Aα(Mr = 66,800),Bβ(Mr = 52,000)和γ(Mr = 46,500)的二聚体,带有2个末端D结构域和一个中央E结构域的细长三叉形分子。XIIIa因子交联位点在Aα链的E328,E366,K508,K584处;在Bβ链中的E398和K406处。
碳水化合物百分比 3%
翻译后修饰 Aα链:2个磷酸化丝氨酸,S3,S346Bβ 
链:N364糖基化位点Mr = 2500,N末端焦谷氨酸
γ链:糖基化N52

 

  1. Hantgan,RR等人,《止血和血栓形成》,第二版,第269-289页,Bloom,AL,福布斯,CD,Thomas,DP和Tuddenham,EGD,eds,丘吉尔·利文斯通(Churchill Livingstone),1991。
  2. Doolittle,《止血和血栓形成》中的RF,第3版,491-513,美国布卢姆,福布斯,CD,Thomas,DP和Tuddenham,EGD,eds,丘吉尔·利文斯通,1994年。
  3. Shaefer,JA和Higgins,DL,CRC Crit.Rev.Clin.Lab.Sci。,26,1-41(1988)。
  4. Hoeprich,PD和Doolittle,RF,Biochemistry,22,2049(1983)。
  5. Doolittle,RF等,J.Mol.Biol。,120,311-325(1978)。
  6. Marder,VJ,等人,J.Biol.Bhem。,244,2111-2119(1969)。
  7. Budzynski,AZ,等人,J.Biol.Chem。,249,2294-2302(1974)。
  8. Furchi,M.和Beck,EA,Biochim.Biophys。Acta,310,205-216(1973)。
  9. Furlan,M。,《人蛋白质数据》,纤维蛋白原,Haeberli,A。,编辑,VCH Publishers,NY(1995)。