HTI人凝血因子XIII现货

发表于由

Haematologic Technologies Inc. (HTI) 公司是一家专门致力于高质量的人血浆蛋白的分离和特性研究的重要生产商， 其产品非常适用于体内研究。在公司发展的第二个十年里，HTI将目光投向参与血液凝集和纤维蛋白溶解，以及骨代谢调节的蛋白的研究。HTI产品系列含有超 过100种高纯度和特异性的蛋白，包括：酶原、酶、协同因子和抑制剂，同时还提供补体系列的单克隆和多克隆抗体。另外，HTI还提供一些技术服务，如：蛋 白定制、纯化、修饰、科研合作等。

Human Coagulation Factor XIII

HTI人凝血因子XIII-上海金畔生物现货

凝血酶催化因子XII
的激活酶原，因子XIII是由2个相同的A亚基和2个相同的B亚基组成的四聚体（A2B2）。凝血酶从轻链的NH2末端切割Mr = 4000肽，从而暴露出活性位点巯基。B链二聚体的Ca2 +依赖性解离后，可以*表达活性。

  •  HCXIII-0160 人为因素XIII
  • 尺寸 100微克
    公式 50％（vol / vol）甘油/ 500uM EDTA
    存储 -20°摄氏度
    纯度 通过SDS-PAGE，> 95％
    活性测定 商业XIII ELISA
    保质期（正确存放） 12个月
  •  

 

 

 

 

因子XIII是谷氨酰胺肽g-谷氨酰转移酶因子XIIIa（纤维蛋白连接酶，血浆转谷氨酰胺酶，纤维蛋白稳定因子，EC 2.3.2.13）（1-3）的酶原形式。XIII因子在转氨酶中是*的，因为它是体内的酶原（2）。XIII因子在血浆的细胞外和血小板，巨核细胞，单核细胞，胎盘，子宫，肝脏和前列腺组织的细胞内发现。血浆XIII因子在肝脏中合成，并以四聚体（Mr = 320,000）的形式循环，由2对不同的亚基（A2B2）组成（4）。细胞内形式在它们作为两个相同的A链（A2）（7-11）的二聚体（Mr = 146,000）驻留的组织中合成。血浆XIII的A亚单位和细胞内形式的XIII功能相同。

血浆（A2B2）中XIII因子的浓度约为30 mg / ml（8）。它是在凝血级联反应中被激活的后一种酶原，并且是该系统中仅有的不是丝氨酸蛋白酶的酶。血浆因子XIII（A2B2）向活性转酰胺酶因子XIIIa（A2'）的转化是由于凝血酶（13）在A亚基的NH2-末端水解了Arg36-Gly37。仅在B亚基二聚体的Ca2 +（Kd = 10-3M）和纤维蛋白原（Kd = 10-8M）依赖性解离后，才能实现活性的*表达（14-16）。

在凝血级联反应中，因子XIIIa通过交联血纤蛋白的a和g链来稳定血纤蛋白凝块。已知是XIIIa因子底物的其他可能具有止血作用的蛋白包括纤连蛋白（17），α2-抗纤溶酶（18），胶原蛋白（19），V因子（20），von Willebrand因子（19）和血小板反应蛋白（21,22） ）。

通过修改Folke（2）和Lorand（10）所述的程序（包括柠檬酸钡，硫酸铵和甘氨酸沉淀，离子交换色谱和凝胶过滤），可以从新鲜的冷冻人血浆中纯化因子XIII。通过SDS PAGE判断，因子XIII是均质的，比活约为50单位/ mg。XIII因子以含有0.5 mM EDTA的50％甘油提供，可在-20oC下储存。

 

凝胶 Novex 4-12％Bis-Tris
加载 人因子XIII，每泳道1 µg
缓冲 拖把
标准 参见BluePlus 2; 肌球蛋白（191 kDa），磷酸化酶B（97 kDa），BSA（64 kDa），谷氨酸脱氢酶（51 kDa），酒精脱氢酶（39 kDa），碳酸酐酶（28 kDa），肌红蛋白红（19 kDa），溶菌酶（14 kDa）

 

 

 

本土化 等离子体
血浆浓度 30微克/毫升（3）
行动方式 Zymogen; 转谷氨酰胺酶的前体，因子XIIIa
分子量 320,000（4）
消光系数
Ë
1％
1厘米，280海里
= 13.8（4）
等电点 5.2
结构体 2个非相同亚基的非共价结合对的四聚体（A2B2），A（Mr = 75,000），B（Mr = 88,000）; A亚基具有6个游离巯基和潜在的活性位点
碳水化合物含量 A链：1％（22）
B链：5％（22）

 

 

 

 

 

 

  1. Lorand，L。等，Methods Enzymol。，80，333（1981）。
  2. Folk，JE和Chung，SI，Methods Enzymol。，113，364（1985）。
  3. McDonaugh，J。，在“止血和血栓形成”，第二版，编辑中。RW
  4. Colman，J.Hirsh，VJ Marder，EW Salzman，第340-357页，JP Lippincott Co.，费城，1987。
  5. Schwartz，ML，等人，J.Biol.Chem。，1987。Chem。，248，1395（1973）。
  6. Ichinose，A。等人，J.Biochem.Chem。Chem.265，13411（1990）。
  7. Nagy，JA等，Thromb。Haemostas。，248，1395（1973）。
  8. Hedner，U。等人，Scand。J. Hematol。，14，114（1975）。
  9. Skrynia，C。等人，Blood，60，1089（1982）。
  10. Chung，SI，等人，J.Biol.Chem。，1987。Chem。，249，940（1974）。
  11. 肯塔基州的Kiesselbach和美国RH的Wagner，Ann。纽约学院 Sci。，202，318（1972）。
  12. Lopaciuk，S。等，Thromb。Res。，8，453（1976）。
  13. Henriksson，P.等，J。Clin。Invest。，76，528（1985）。
  14. Tukagi，T。和Doolittle，RF，Biochemistry，13，750（1974）。
  15. Credo，RB，等人，Biochemistry，20，3770（1981）。
  16. Credo，RB，等人，Proc.Natl.Acad.Sci.USA。Natl。学院 科学 美国，75，4234（1978）。
  17. Greenberg，CS，等人，Blood，69，867（1987）。
  18. Iwanaga，S。等人，Ann。纽约学院 Sci。，312，56（1978）。
  19. Y. Sakata和N. Aoki，J。Clin。Invest。，65，290（1980）。
  20. Mosher，DF，等人，J.Clin.Chem.Soc。，66，1959。Invest。，64，781（1979）。
  21. 弗朗西斯，RT，等人，生物化学杂志。Chem。，261，9787（1986）。
  22. Bale，MD，等人，J.Biol.Chem。，1987。Chem。，260，7502（1985）。
  23. Bohn，H。，分子 Cell Biochem。，20，67-75。