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现货HTI凝血酶说明书

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Haematologic Technologies制造高质量，血浆来源的凝血蛋白，抗体，因子缺陷型血浆和血液收集管，用于体外研究使用。我们确保产品制造流程确保质量控制严格，努力成为领头凝血产品制造商。

上海金畔生物现货HTI凝血酶说明书

Thrombin (alpha)

凝血酶（alpha）

凝血酶原
的蛋白水解激活丝氨酸蛋白酶α-凝血酶是通过酶原，凝血酶原的蛋白水解激活而产生的。酶复合物凝血酶原酶催化凝血酶原中两个肽键的蛋白水解，从而产生一个NH2末端衍生的F1.2区和异二聚体α-凝血酶。α-凝血酶由“ A”链（Mr = 6000）组成，该链通过单个二硫键与“ B”链（Mr = 31,000）共价连接。

  •  HCT-0020 人α-凝血酶

  • 尺码

    		 100 µg，1 mg，10 mg（1 mg小瓶）
    公式 50％甘油/水（v / v）
    存储 -20°摄氏度
    纯度 通过SDS-PAGE，> 95％
    活性测定 纤维蛋白原凝结或生色测定
    保质期（正确存放） 12个月
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  • HCT-DFP 人类α-凝血酶，DFP活动站点被封锁
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  • 尺寸 100微克
    公式 20 mM Hepes，150 mM NaCl，pH 7.4
    存储 -80°摄氏度
    纯度 通过SDS-PAGE，> 95％
    活性测定 纤维蛋白原凝结或生色测定
    保质期（正确存放） 12个月
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  • HCT-FPRCK 人类α-凝血酶，PPACK（FPRck）有效部位被封锁
  • 尺寸 100微克
    公式 20 mM Hepes，150 mM NaCl，pH 7.4
    存储 -80°摄氏度
    纯度 通过SDS-PAGE，> 95％
    活性测定 纤维蛋白原凝结或生色测定
    保质期（正确存放） 12个月
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  • HCT-BFPRCK 人类α-凝血酶，生物素化的PPACK（FPRck）活性位点被封锁
  • 尺寸 100微克
    公式 20 mM Hepes，150 mM NaCl，pH 7.4
    存储 -80°摄氏度
    纯度 通过SDS-PAGE，> 95％
    活性测定 纤维蛋白原凝结或生色测定
    保质期（正确存放） 12个月
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  • BCT-1020 牛α-凝血酶

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    尺码 200微克，1毫克
    公式 50％甘油/水（v / v）
    存储 -20°摄氏度
    纯度 通过SDS-PAGE，> 95％
    活性测定 纤维蛋白原凝结或生色测定
    保质期（正确存放） 12个月
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  • BCT-DFP 牛α-凝血酶，DFP活动站点被阻止
  • 尺寸 200微克
    公式 20 mM Hepes，150 mM NaCl，pH 7.4
    存储 -80°摄氏度
    纯度 通过SDS-PAGE，> 95％
    活性测定 纤维蛋白原凝结或生色测定
    保质期（正确存放） 12个月
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  • BCT-FPRCK 牛α-凝血酶，PPACK（FPRck）有效部位受阻
    尺寸 200微克
    公式 20 mM Hepes，150 mM NaCl，pH 7.4
    存储 -80°摄氏度
    纯度 通过SDS-PAGE，> 95％
    活性测定 纤维蛋白原凝结或生色测定
    保质期（正确存放） 12个月
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  • BCT-BFPRCK 牛α-凝血酶，生物素化的PPACK（FPRck）活性位点被封锁
    尺寸 200微克
    公式 20 mM Hepes，150 mM NaCl，pH 7.4
    存储 -80°摄氏度
    纯度 通过SDS-PAGE，> 95％
    活性测定 纤维蛋白原凝结或生色测定
    保质期（正确存放） 12个月
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  • MCT-5020 鼠标alpha-凝血酶
  • 尺寸 50微克
    公式 50％甘油/水（v / v）
    存储 -20°摄氏度
    纯度 通过SDS-PAGE，> 95％
    活性测定 纤维蛋白原凝结或生色测定
    保质期（正确存放） 12个月
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α-凝血酶是通过酶原凝血酶原的蛋白水解激活而产生的高度特异性的丝氨酸蛋白酶（1）。在凝结过程中，凝血酶裂解纤维蛋白原形成纤维蛋白，导致凝结的终步骤，即形成纤维蛋白凝块。凝血酶还负责前因子V和VIII因子的反馈激活。还已经报道凝血酶激活因子XIII和血小板，并且还起血管收缩蛋白的作用。凝血酶的促凝血活性通过两种方式被阻止：1）被肝素辅因子II或抗凝血酶III /肝素复合物抑制。或2）与血栓调节蛋白形成复合物。凝血酶/血栓调节蛋白复合物的形成导致凝血酶无法裂解纤维蛋白原并激活因子V和VIII，

凝血酶是由NH 2末端“ A”链（Mr = 6,000）和COOH末端“ B”链（Mr = 31,000）组成的两条链酶，它们通过单个二硫键共价结合。人凝血酶比牛凝血酶短13个氨基酸，这是由于人蛋白上的凝血酶裂解位点不存在于牛蛋白中。

凝血酶还用于细菌中表达的融合蛋白的位点特异性切割（9-11）。凝血酶敏感位点被掺入目的重组蛋白和促进纯化和/或表达的肽或蛋白之间。通过用凝血酶裂解从表达的中释放靶蛋白。然后可以通过亲和层析容易地除去凝血酶。

人，牛和小鼠的凝血酶是按照Nesheim等人的描述，使用Lundblad程序（1）的改进方法，从纯化的凝血酶原中制备的。（2）。凝血酶以50％（体积/体积）甘油/水的形式提供，应储存在-20oC下。通过SDS-PAGE分析确定纯度，并在凝血酶特异性凝血测定中测量活性，并与标准NIH凝血酶进行比较。凝血酶也可通过DFP，FPRck或生物素化FPRck阻断活性位点。

融合蛋白的裂解
除了其在凝血研究中的广泛应用，凝血酶还可用于融合蛋白的位点特异性裂解。凝血酶敏感位点被掺入目的重组蛋白和促进纯化和/或表达的肽或蛋白之间。通过用凝血酶裂解从表达的释放靶蛋白。然后可以通过亲和层析容易地除去凝血酶。批次间的一致性确保每次都能获得可重复的结果。对于涉及细胞培养的实验，请与我们联系以讨论用于细胞培养的定制低内毒素批次。

凝胶 Novex 4-12％Bis-Tris
加载 人β和γ凝血酶，每泳道1 µg
缓冲 MES
标准 参见BluePlus 2; 肌球蛋白（188 kDa），磷酸化酶B（98 kDa），BSA（62 kDa），谷氨酸脱氢酶（49 kDa），酒精脱氢酶（38 kDa），碳酸酐酶（28 kDa），肌红蛋白红（17 kDa），溶菌酶（14 kDa），抑肽酶（6 kDa），胰岛素，B链（3 kDa）。

 

 

本土化 等离子体
行动方式 丝氨酸蛋白酶切割纤维蛋白原形成纤维蛋白；还负责蛋白C的活化，血小板的活化以及前因子，因子V和VIII的反馈激活
分子重量 36,700（3-6）
消光系数
Ë
1％
1厘米，280海里
= 18.3（人类）（6）
= 19.5（牛）（7）
具体活动 约3800 NIH单位/毫克
等电点 7.0-7.6（人类）（3）
结构体 两个子单位，大约Mr = 6,000和31,000
碳水化合物百分比 约5％

 

  1. Lundblad，RL等，Methods Enzymol。，45，156（1976）。
  2. Nesheim，ME，等人，J.Biol.Chem。，1987。Chem.258，5386（1983）。
  3. Fenton，JW等人，在《凝血酶的化学和生物学》（Editor and Biology of Thrombin）编辑。RL Lundblad，JW Fenton，KG曼恩，第43-70页。密歇根州安阿伯市：安阿伯科学出版社，1977年。
  4. Braughman，DJ，et al。，J.Biol.Chem。Chem。，242，5252（1967）。
  5. Winzor，DJ等，Arch。生化。Biophys。，104，202（1964）。
  6. Fenton，JW，et al。，J.Biol.Chem.Soc。，（1992），第3期。Chem。，252，3587（1977）。
  7. Winzor，DJ等，J.Phys。Chem.68，338（1964）。
  8. Magnusson，S。，在The Enzymes，编辑。PD博耶，卷。III，第277-321页。纽约：学术出版社，1971年。
  9. KL的Gaun和JE的Dixon的肛门。Biochem。，192，262（1991）。
  10. Germino，J.和Bastia，D.，过程。Natl。学院 科学 美国，81，4692（1984）。
  11. 张建元 生物化学杂志，151，217（1985）。

 

 

 

 

hti HCIX-0040现货说明书

发表于由

上海金畔生物hti HCIX-0040现货说明书

Coagulation Factor IX

haemtech凝血因子IX

 

因子IX
的结构域结构被表示为因子IX的结构域，其中：GLA ＝含有γ-羧基谷氨酸残基的区域，EGF ＝含有与人表皮生长因子同源的序列的区域，AP ＝在酶原转化为糖原后释放的活化肽。活性丝氨酸蛋白酶，和“催化域” ＝含有丝氨酸蛋白酶催化三联体的区域。箭头表示在酶原激活过程中被因子XIa蛋白水解切割的位点，箭头A首先被切割。

 

  •  HCIX-0040 Human Factor IX
  • Size 100 µg
    Formulation 50% glycerol/water (v/v)
    Storage -20°C
    Purity >95% by SDS-PAGE
    Activity Determination Clotting assay
    Shelf Life (properly stored) 12 months
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  • BCIX-1040 Bovine factor IX
  • Size 100 µg
    Formulation 50% glycerol/water (v/v)
    Storage -20°C
    Purity >95% by SDS-PAGE
    Activity Determination Clotting assay
    Shelf Life (properly stored) 12 months

 

 

 

 

 

酶原因子IX是在肝脏中合成的单链依赖于维生素K的糖蛋白（1-3）。IX因子的结构域结构与其他维生素K依赖性凝血因子的结构域结构相似。NH 2末端区域包含12个γ-羧基谷氨酸（gla）残基，这些残基促进因子IX与钙带负电的磷脂表面的钙依赖性结合。与表皮生长因子（EGF）同源的两个结构域横跨在NH 2-末端gla结构域和活化肽之间的区域（Ala-146至Arg-180）。

IX因子被XIa因子或VIIa因子/组织因子/磷脂复合物激活。在位点A上进行切割（见图），生成中间体IXa，随后通过在位点B上进行切割将其转化为*活性的形式IXaβ。NH2末端轻链（GLA和EGF域）仍与COOH末端重链共价连接通过二硫键。丝氨酸蛋白酶催化三联体（Ser-365，His 221，Asp-269）位于重链中。因子IXaβ是“内在因子Xase复合物”（因子VIIIa / IXa / Ca2 + /磷脂）的催化成分，其通过蛋白水解将因子X活化为因子Xa。

人凝血因子IX是通过常规方法（4）和免疫亲和层析（5）的组合从新鲜的冷冻血浆中制备的。通过对Fujikawa等人描述的方法的改进，由新鲜的柠檬酸盐化的牛血浆制备牛IX因子。（6）。纯化的蛋白质以50％（体积/体积）的甘油/水的形式提供，应储存在-20oC下。通过SDS-PAGE分析确定纯度，并使用IX因子凝血测定法测量活性。

凝胶 Novex 4-12％Bis-Tris
加载 人因子IX，每泳道1 µg
缓冲 拖把
标准 参见BluePlus 2; 肌球蛋白（191 kDa），磷酸化酶B（97 kDa），BSA（64 kDa），谷氨酸脱氢酶（51 kDa），酒精脱氢酶（39 kDa），碳酸酐酶（28 kDa），肌红蛋白红（19 kDa），溶菌酶（14 kDa）

 

 

 

 

本土化 等离子体
血浆浓度 4-5 ug / ml（人类）（1）
行动方式 Zymogen; 丝氨酸蛋白酶因子IXa的前体
分子量 55,000（人类）（8）
55,400（牛）（6）
消光系数
Ë
1％
1厘米，280海里
= 13.2（人类）（7）
    = 12.0（牛）（6）
等电点 4.2-4.5（人）（7）
3.7（牛）（6）
结构体 单链，NH2-末端gla结构域，两个EGF结构域
碳水化合物百分比 17％（人类）（7）
26％（牛）（6）
翻译后修饰 1个β-羟基天冬氨酸（9），12个gla残基（7）
  1. Thompson，AR，Blood，67，565（1986）。
  2. Hedner，U。等人，《止血与血栓形成》，第2版，第二版。RW Colman，J.Hirsh，VJ Marder，EW
  3. Salzman，第39-47页。JP Lippincott公司，费城，1987年。
  4. Fujikawa，K.，Davie，EW。，Methods in Enzymology，45，74（1976）。
  5. Bajaj，SP等，制备。Biochem。，11，397（1981）。
  6. Jenny，RJ等，制备。Biochem。，16，227（1986）。
  7. Fujikawa，K。等人，Biochemistry，12，4938（1973）。
  8. Discipio，RG，等人，Biochemistry，16，698（1977）。
  9. Osterud，B.，et al。，J.Biol.Chem.Soc。，（1992）。Chem。，253，5946（1978）。
  10. McMullen，BA等，BBRC，115，8（1983）。

现货hti HCXI-0150说明书

发表于由

 

上海金畔生物现货hti HCXI-0150说明书

Human Coagulation Factor XI

​ haemtech人体凝血因子XI

因子XI
的域结构表示因子XI单体的域结构。鉴定为R1至R4的区域对应于四个串联的氨基酸序列重复，其终包含因子XIa的重链。在通过因子XIIa的蛋白水解活化过程中，包含因子XIa的轻链的“ CATALYTIC DOMAIN”从重链区域切割。XIa因子的重链和轻链仍通过二硫键相连。成熟的因子XI分子是由两个明显相同的单体组成的同型二聚体，它们通过二硫键保持缔合.

 

 HCXI-0150 人为因素XI

 

尺寸 50微克
公式 50％甘油/水（v / v）
存储 -20°摄氏度
纯度 通过SDS-PAGE，> 95％
活性测定 凝血测定
保质期（正确存放） 12个月

 

 

 

 

 

因子XI是血浆糖蛋白，它与高分子量激肽原（1）在非共价复合物中循环。成熟的分子在肝脏中合成，是分子量约为160,000（2,3）的双链同型二聚体。据估计，总质量的5％可归因于碳水化合物（2）。两个相同的单体的分子量为80,000，并通过二硫键连接在一起。因此，通过SDS-PAGE分析，因子XI表现为未还原的（Mr ＝ 160,000）和还原的（Mr ＝ 80,000）的单条带。

因子XI作为酶原循环，需要蛋白水解激活才能获得丝氨酸蛋白酶活性。因子XIAa催化因子XI转化为因子XIa，并导致每个单体中的Arg369-Ile370键裂解（3）。因子XIa由两个NH2末端衍生的重链和两个COOH末端衍生的轻链组成，所有这些链均通过二硫键结合在一起。因子XIa通过催化因子IX到因子IXa的转化而参与凝血的内在途径。缺乏血浆XI因子促凝活性会导致出血性疾病，称为血浆凝血活酶前期缺乏（4,5）。在缺乏XI因子的患者中观察到可变的出血倾向与XI因子活性或抗原水平均无关。

从历*看，因子XI由于其在血浆中的浓度相对较低以及对蛋白水解的敏感性而很难纯化（6）。因子XI是从新鲜的冷冻血浆中纯化的，该血浆通过添加抑制剂来稳定。首先用BaCl2处理血浆以去除维生素K依赖性蛋白，然后通过亲和色谱法分离因子XI。在肝素琼脂糖凝胶上进行的后一个色谱步骤可制得完整的完整因子XI。成品以50％（体积/体积）的甘油/水供应，应在-20oC下保存。

凝胶 Novex 4-12％Bis-Tris
加载 人血因子XI，每泳道1 µg
缓冲 拖把
标准 参见BluePlus 2; 肌球蛋白（191 kDa），磷酸化酶B（97 kDa），BSA（64 kDa），谷氨酸脱氢酶（51 kDa），酒精脱氢酶（39 kDa），碳酸酐酶（28 kDa），肌红蛋白红（19 kDa），溶菌酶（14 kDa）
特别说明 由于存在高达50％的beta形式，重链是双链体。α-Xa到β-Xa的转化是通过α-Xa对α-Xa的自动切割而发生的，从而导致了COOH末端肽的丢失。

 

本土化 等离子体; 与高分子量激肽原结合
血浆浓度 2-7 µg / ml（2,3,7,8）
行动方式 Zymogen; 丝氨酸蛋白酶因子XIa的前体
分子量 160,000（人类）（2,3）
消光系数
Ë
1％
1厘米，280海里
= 13.4（人类）（2）
等电点 8.9-9.1
结构体 同源二聚体，由两个明显相同的亚基（Mr〜80,000）通过二硫键连接在一起。单体包含四个串联氨基酸重复序列，与血浆前激肽释放酶具有同源性（9）。
碳水化合物百分比 5％（人类）（2）

 

  1. 汤普森，RE，等人，临床杂志。Invest。，60，1376（1977）。
  2. Kurachi，K。和Davie，EW，生物化学，16，5831（1977）。
  3. BoN，BN和Griffen，JH，J.Biol。Chem。，252，6432（1977）。
  4. Rosenthal，RL，等人，Proc.Natl.Acad.Sci.USA。Soc。经验 生物学 Med.82，171（1953）。
  5. 福布斯，CD和拉特诺夫，J.，J。Lab。临床 Med.79，113（1972）。
  6. Kurachi，K。和Davie，EV，Methods Enzymol。，80，211（1981）。
  7. Wuepper，KD，美联储。Proc。，31，624（1972）。
  8. Saito，H。和Goldsmith，G.，Blood，50，377（1977）。
  9. Fujikawa，K。等人，Biochemistry，25，2417（1986）。

 

HTI蛋白质S-HCPS-0090现货

发表于由

Haematologic Technologies Inc. (HTI) 公司是一家专门致力于高质量的人血浆蛋白的分离和特性研究的重要生产商， 其产品非常适用于体内研究。在公司发展的第二个十年里，HTI将目光投向参与血液凝集和纤维蛋白溶解，以及骨代谢调节的蛋白的研究。HTI产品系列含有超 过100种高纯度和特异性的蛋白，包括：酶原、酶、协同因子和抑制剂，同时还提供补体系列的单克隆和多克隆抗体。另外，HTI还提供一些技术服务，如：蛋 白定制、纯化、修饰、科研合作等。

 

Protein S

HTI蛋白质S-HCPS-0090现货

蛋白质S
的结构域结构蛋白质S的结构域结构如下：GLA =含有γ-羧基谷氨酸残基的区域，EGF =含有与人表皮生长因子同源的序列的区域，TSR =凝血酶敏感区域，？=功能未知的区域，该区域取代了维生素K依赖性丝氨酸蛋白酶中发现的催化三联体。

  •  HCPS-0090 人蛋白S 
    尺寸 100微克
    公式 50％甘油/水（v / v）
    存储 -20°摄氏度
    纯度 通过SDS-PAGE，> 95％
    活性测定 不适用
    保质期（正确存放） 12个月
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蛋白S是单链维生素K依赖性蛋白，被认为在凝血和补体级联反应中均起作用（1,2）。血浆中循环的大约60％的蛋白S与C4b结合蛋白（C4BP）形成复合物。已经表明，损伤后，蛋白S与带负电荷的磷脂的g-羧基谷氨酸（gla）依赖性结合可能起到将C4BP集中在细胞表面的作用。

在凝血系统中，蛋白质S起到抗凝血辅因子蛋白质的作用。在Ca2 +和磷脂囊泡（Kd = 6×10-9M）存在的情况下，活化的蛋白C（APC）与蛋白S形成1：1的化学计量配合物（3）。在蛋白质S的存在下，血浆和未刺激的血小板表面观察到APC因子Va和VIIIa因子失活的速率有适度增加（3-10倍）。与C4BP结合的蛋白S不具有APC辅因子活性。近，已经描述了增强蛋白S活性的另一种结合蛋白（4）。凝血酶引起的蛋白S的蛋白水解失活已被提议作为该系统中的调节机制。凝血酶的单次切割通过去除含有gla结构域的NH2末端肽（Mr = 8000）消除了蛋白S辅因子的活性。

蛋白质S的结构域结构与其他依赖维生素K的凝血因子相似，但蛋白质S不具有催化三联体。蛋白S是单链蛋白，在NH2末端结构域中包含10个gla残基，在4个表皮生长因子（EGF）结构域中。

通过常规方法（9）和免疫亲和色谱法的结合，从新鲜的冷冻血浆中分离出人蛋白S，如Jenny等人所述。（5）。纯化的蛋白S以50％（体积/体积）甘油/水的形式提供，应储存在-20°C下。通过SDS-PAGE分析确定纯度。

 

加载 人蛋白质S，每泳道1 µg
缓冲 拖把
标准 参见BluePlus 2; 肌球蛋白（191 kDa），磷酸化酶B（97 kDa），BSA（64 kDa），谷氨酸脱氢酶（51 kDa），酒精脱氢酶（39 kDa），碳酸酐酶（28 kDa），肌红蛋白红（19 kDa），溶菌酶（14 kDa）

 

 

 

 

本土化血浆，游离并与C4BP复合血浆浓度10 µg / ml（免费）（6）行动方式活化蛋白C的辅助因子分子量69,000（7）消光系数

Ë
1％
1厘米，280海里
= 9.5（7）

等电点5.0-5.5（7）结构体单链，NH2-末端gla结构域，四个EGF结构域碳水化合物百分比7％（7）翻译后修饰一个β-羟基天冬氨酸（8）十个gla残基（7），三个β-羟基天冬酰胺（8）

 

 

  1. 沃克，FJ，塞米恩。血栓。Hemostas。，10，131（1984）。
  2. Dahlback，B。等人，Semin。血栓。Hemostas。，第10期，第139页（1984）。
  3. 沃克，FJ，生物化学杂志。Chem。，256，11128（1981）。
  4. 沃克，FJ，生物化学杂志。Chem.261，10941（1986）。
  5. Jenny，RJ等，制备。Biochem。，16，227（1986）。
  6. 达尔贝克（Balhlback），生物化学。J.，209，837（1983）。
  7. Discipio，RG，等人，Biochemistry，18，899（1979）。
  8. Stenflo，J.，et al。，Proc.Natl.Acad.Sci.USA，87：2593-2404。Natl。学院 科学 美国，84，368（1987）。
  9. Bajaj，SP等，制备。生物化学，13，191（1983）。

 

 

 

 

HTI人凝血因子XIII现货

发表于由

Haematologic Technologies Inc. (HTI) 公司是一家专门致力于高质量的人血浆蛋白的分离和特性研究的重要生产商， 其产品非常适用于体内研究。在公司发展的第二个十年里，HTI将目光投向参与血液凝集和纤维蛋白溶解，以及骨代谢调节的蛋白的研究。HTI产品系列含有超 过100种高纯度和特异性的蛋白，包括：酶原、酶、协同因子和抑制剂，同时还提供补体系列的单克隆和多克隆抗体。另外，HTI还提供一些技术服务，如：蛋 白定制、纯化、修饰、科研合作等。

Human Coagulation Factor XIII

HTI人凝血因子XIII-上海金畔生物现货

凝血酶催化因子XII
的激活酶原，因子XIII是由2个相同的A亚基和2个相同的B亚基组成的四聚体（A2B2）。凝血酶从轻链的NH2末端切割Mr = 4000肽，从而暴露出活性位点巯基。B链二聚体的Ca2 +依赖性解离后，可以*表达活性。

  •  HCXIII-0160 人为因素XIII
  • 尺寸 100微克
    公式 50％（vol / vol）甘油/ 500uM EDTA
    存储 -20°摄氏度
    纯度 通过SDS-PAGE，> 95％
    活性测定 商业XIII ELISA
    保质期（正确存放） 12个月
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因子XIII是谷氨酰胺肽g-谷氨酰转移酶因子XIIIa（纤维蛋白连接酶，血浆转谷氨酰胺酶，纤维蛋白稳定因子，EC 2.3.2.13）（1-3）的酶原形式。XIII因子在转氨酶中是*的，因为它是体内的酶原（2）。XIII因子在血浆的细胞外和血小板，巨核细胞，单核细胞，胎盘，子宫，肝脏和前列腺组织的细胞内发现。血浆XIII因子在肝脏中合成，并以四聚体（Mr = 320,000）的形式循环，由2对不同的亚基（A2B2）组成（4）。细胞内形式在它们作为两个相同的A链（A2）（7-11）的二聚体（Mr = 146,000）驻留的组织中合成。血浆XIII的A亚单位和细胞内形式的XIII功能相同。

血浆（A2B2）中XIII因子的浓度约为30 mg / ml（8）。它是在凝血级联反应中被激活的后一种酶原，并且是该系统中仅有的不是丝氨酸蛋白酶的酶。血浆因子XIII（A2B2）向活性转酰胺酶因子XIIIa（A2'）的转化是由于凝血酶（13）在A亚基的NH2-末端水解了Arg36-Gly37。仅在B亚基二聚体的Ca2 +（Kd = 10-3M）和纤维蛋白原（Kd = 10-8M）依赖性解离后，才能实现活性的*表达（14-16）。

在凝血级联反应中，因子XIIIa通过交联血纤蛋白的a和g链来稳定血纤蛋白凝块。已知是XIIIa因子底物的其他可能具有止血作用的蛋白包括纤连蛋白（17），α2-抗纤溶酶（18），胶原蛋白（19），V因子（20），von Willebrand因子（19）和血小板反应蛋白（21,22） ）。

通过修改Folke（2）和Lorand（10）所述的程序（包括柠檬酸钡，硫酸铵和甘氨酸沉淀，离子交换色谱和凝胶过滤），可以从新鲜的冷冻人血浆中纯化因子XIII。通过SDS PAGE判断，因子XIII是均质的，比活约为50单位/ mg。XIII因子以含有0.5 mM EDTA的50％甘油提供，可在-20oC下储存。

 

凝胶 Novex 4-12％Bis-Tris
加载 人因子XIII，每泳道1 µg
缓冲 拖把
标准 参见BluePlus 2; 肌球蛋白（191 kDa），磷酸化酶B（97 kDa），BSA（64 kDa），谷氨酸脱氢酶（51 kDa），酒精脱氢酶（39 kDa），碳酸酐酶（28 kDa），肌红蛋白红（19 kDa），溶菌酶（14 kDa）

 

 

 

本土化 等离子体
血浆浓度 30微克/毫升（3）
行动方式 Zymogen; 转谷氨酰胺酶的前体，因子XIIIa
分子量 320,000（4）
消光系数
Ë
1％
1厘米，280海里
= 13.8（4）
等电点 5.2
结构体 2个非相同亚基的非共价结合对的四聚体（A2B2），A（Mr = 75,000），B（Mr = 88,000）; A亚基具有6个游离巯基和潜在的活性位点
碳水化合物含量 A链：1％（22）
B链：5％（22）

 

 

 

 

 

 

  1. Lorand，L。等，Methods Enzymol。，80，333（1981）。
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  3. McDonaugh，J。，在“止血和血栓形成”，第二版，编辑中。RW
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