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HTI 凝血因子Xa

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HTI 凝血因子Xa

haemtech Coagulation Factor Xa

 

 

 

因子Xa在凝血酶原
酶中的参与说明了丝氨酸蛋白酶因子Xa在凝血酶原酶复合物中的参与。膜结合因子Xa与膜结合因子Va结合以形成凝血酶原酶复合物。该复合物通过蛋白水解除去凝血酶原的片段1.2（F1.2）部分，有效地将酶原凝血酶原（II）转化为活性丝氨酸蛋白酶凝血酶（IIa）。

 

 

 

 

HCXA-0060

尺寸

100微克，1毫克

公式

50％甘油/水（v / v）

 

 

存储

-20℃下

纯度

通过SDS-PAGE> 95％

 

 

活动决定

因子X凝固测定或显色测定

保质期（妥善保存）

12个月

 

 

 

 

HCBXA-0061 

尺寸

100微克

公式

50％甘油/水（v / v）

 

 

存储

-20℃下

纯度

通过SDS-PAGE> 95％

 

 

活动决定

因子X凝固测定或显色测定

保质期（妥善保存）

12个月

 

 

HCXA-GD Human gla-Domainless Factor Xa

 

 

尺寸

100微克

公式

10mM Hepes，50mM NaCl，pH 7.4

 

 

存储

-80℃下

纯度

通过SDS-PAGE> 95％

 

 

活动决定

因子X凝固测定或显色测定

保质期（妥善保存）

12个月

 

 

 

 

HCXA-EGR

尺寸

100微克

公式

20mM Hepes，150mM NaCl，pH 7.4

 

 

存储

-80℃下

纯度

通过SDS-PAGE> 95％

 

 

活动决定

因子X凝固测定或显色测定

保质期（妥善保存）

12个月

 

 

 

 

 

 

HCXA-DEGR 

 

 

尺寸

100微克

公式

20mM Hepes，150mM NaCl，pH 7.4

 

 

存储

-80℃下

纯度

通过SDS-PAGE> 95％

 

 

活动决定

因子X凝固测定或显色测定

保质期（妥善保存）

12个月

 

 

HCXA-BEGR

 

 

尺寸

100微克

公式

20mM Hepes，150mM NaCl，pH 7.4

 

 

存储

-80℃下

纯度

通过SDS-PAGE> 95％

 

 

活动决定

因子X凝固测定或显色测定

保质期（妥善保存）

12个月

 

 

BCXA-1060

尺寸

100微克

公式

50％甘油/水（v / v）

 

 

存储

-20℃下

纯度

通过SDS-PAGE> 95％

 

 

活动决定

因子X凝固测定或显色测定

保质期（妥善保存）

12个月

 

 

 

 

BCXA-EGR 

尺寸

100微克

公式

20mM Hepes，150mM NaCl，pH 7.4

 

 

存储

-80℃下

纯度

通过SDS-PAGE> 95％

 

 

活动决定

因子X凝固测定或显色测定

保质期（妥善保存）

12个月

 

 

 

 

 BCXA-DEGR

尺寸

100微克

公式

20mM Hepes，150mM NaCl，pH 7.4

 

 

存储

-80℃下

纯度

通过SDS-PAGE> 95％

 

 

活动决定

因子X凝固测定或显色测定

保质期（妥善保存）

12个月

 

 

 

 

 

 

MCXA-5060 鼠标因子Xa

 

 

尺寸

50微克

公式

50％甘油/水（v / v）

 

 

存储

-20℃下

纯度

通过SDS-PAGE> 95％

 

 

活动决定

因子X凝固测定或显色测定

保质期（妥善保存）

12个月

 

 

 

 

通过内在或外在因子Xase复合物激活酶原因子X产生活性丝氨酸蛋白酶因子Xa（1,2）。因子X的活化需要重链的蛋白水解切割，导致活化糖肽的释放。因子Xa中的重链区含有丝氨酸蛋白酶催化结构域，而如酶原中的轻链含有膜结合结构域。

因子Xa参与凝血酶原酶复合物，其催化凝血酶原快速转化为凝血酶。凝血酶原酶是由在血浆存在下组装在细胞表面上的因子Xa（酶）和因子Va（辅因子）组成的酶复合物。尽管因子Xa可以独立地催化凝血酶原的活化，但是在*组装凝血酶原酶复合物的情况下，该反应发生的速率增加了近300,000倍。在解体凝血酶原酶复合物后，通过辅因子的失活，因子Va或通过抑制剂如ATIII直接抑制因子Xa来终止因子Xa在体内的凝固活性。

近年来，分子生物学家利用因子Xa对细菌中表达的融合蛋白进行位点特异性切割（9-12）。将Xa因子敏感位点掺入目标重组蛋白和促进纯化和/或表达的肽或蛋白质之间。通过用因子Xa切割，从表达的杂交种中释放靶蛋白。然后可以通过亲和层析容易地除去因子Xa。

因子Xa通过用从罗素的毒蛇毒液中分离的因子X活化剂活化纯化的因子X来制备。通过在苯甲脒 – 琼脂糖上的色谱法从活化混合物中纯化因子Xa，然后进行凝胶过滤（1,3）。还可获得几种因子Xa的修饰形式，包括：A）含有三肽氯甲基酮抑制剂EGRck或荧光抑制剂Dansyl-EGRck的活性位点阻断因子Xa; 和B）人Gla-domainlessβ-因子Xa。该酶以50％（体积/体积）甘油/ H2O供应，应储存在-20℃。通过SDS-PAGE分析测定纯度，并在因子Xa凝固测定和/或显色底物测定中测量活性。

除了其在凝血研究中的广泛应用之外，因子Xa还可用于融合蛋白的位点特异性切割。将因子Xa敏感位点掺入目的重组蛋白和促进纯化和/或表达的肽或蛋白质之间。通过用因子Xa切割，从表达的杂交种中释放靶蛋白。然后可以通过亲和层析容易地除去因子Xa。批次一致性确保每次都可重现的结果。对于涉及细胞培养的实验，请与我们联系，讨论用于细胞培养的定制低内毒素批次。

 

凝胶

Novex 4-12％Bis-Tris

加载

人因子Xa，每泳道1μg

缓冲

MOPS

标准

SeeBluePlus 2; 肌球蛋白（191 kDa），磷酸化酶B（97 kDa），BSA（64 kDa），谷氨酸脱氢酶（51 kDa），酒精脱氢酶（39 kDa），碳酸酐酶（28 kDa），肌红蛋白红（19 kDa），溶菌酶（14 kDa的）

特别说明

由于存在高达50％的β形式，重链是双重链。α-Xa向β-Xa的转化通过α-Xa对α-Xa的自动切割发生，导致COOH末端肽的丧失。

 

 

 

 

本土化

等离子体

行动方式

凝血酶原酶复合物的酶组分

分子量

46,000（人类）（4）
45,300（牛）（5）

消光系数

Ë

1％

1厘米，280纳米

 

 

= 11.6（人类）（9）

 

 

= 12.4（牛）（7）

 

 

具体活动

约1000单位/毫克

结构体

两个亚基，Mr = 16,200和29,000（人）（6），Mr = 16,500和28,800（牛）（5），NH2末端gla结构域，两个EGF结构域

碳水化合物百分比

3.0％（人类）（8）
2.1％（牛）（8）

翻译后修改

11个gla残基，
一个β-羟基天冬氨酸

参考

1. Jesty，J.，et al。，Methods Enzymol。，45,95（1976）。

2. 杰克逊，CM，安。Rev.Biochem。，49,765（1980）。

3. Krishnaswamy，S.，et al。，J.Biol。Chem。，262,3291（1987）。

4. Discipio，RG等，Biochemistry，16,5253（1977）。

5. Fujikawa，K。和Davie，EW，Methods Enzymol。，45,89（1976）。

6. Krishnaswamy，S.，et al。，J.Biol。Chem。，261,8997（1986）。

7. Discipio，RG等，Biochemistry，16,698（1977）。

8. Jackson，CM等，Biochemistry，7,4506（1968）。

9. Fujikawa，K.，Biochemistry，13,5290（1974）。

10. Nagai，K。，et al。，Proc。国家科。科学院。科学。USA，82,7252（1985）。

11. Aurell，L.，et al。，Thromb。Res。，11,595（1984）。

12. Nagai，K。和Thogersen，H.，Nature，309,810（1984）。

样本出版物

1. Monteiro，S.，Biochem。J.（2005）387,871-877。（凝血酶原激活）

2. Zhang，D.，et al。，Biochemistry。2006年11月28日; 45（47）：14175-14182。（凝血酶原激活）

3. K. Garai等人。/ Protein Expression and Purification 66（2009）107-112（融合蛋白的切割）

4. Kamata，K。，et al。，Proc。国家科。科学院。科学。美国，卷。95，pp.6630-6635，1998年6月（结晶）

5. Yang，Y。等，J Immunol。2006年12月1日; 177（11）：8219-8225。（用作ELISA中的捕获）

6. Krisinger。，等，Journal Biol Chem。（2009）VOL。284，没有。9，pp.5896-5904（表面等离子体共振分析）

 

 

 

 

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上海金畔生物科技有限公司是实验试剂一站式采购服务商

1：强大的进口辐射能力，血清、抗体、耗材、大部分限制进口品等。

2：产品种类齐全，经营超过700多个品牌，基本涵盖所有生物实验试剂耗材。

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6：我们还是Santa,Advanced Biotechnologies Inc,Athens Research & Technology,bangs,BBInternational,crystalchem,dianova,FD Neurotechnologies,Inc. FormuMax Scientific,Inc, Genebridege, Glycotope Biotechnology GmbH; iduron,Innovative Research of America, Ludger, neuroprobe,omicronbio, Polysciences,prospecbi, QA-BIO,quickzyme,RESEARCH DIETS,INC,sterlitech；sysy,TriLink BioTechnologies,Inc；worthington-biochem,zyagen等几十家国外公司代理。

7：我们还是invitrogen,qiagen,MiraiBioam,sigma;neb,roche,merck, rnd,BD, GE,pierce,BioLegend等*批发，欢迎合作。

 

 

 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

Rossix-凝血因子活性检测试剂盒专业供应商

发表于由

Rossix是一家位于瑞典的家族企业，致力于开发和生产用于凝血研究、诊断和质量控制的高质量试剂，Rossix合成了shijie上di一个凝血因子的显色底物。Rossix提供用于因子VIII、因子IX和凝血酶原活性测定的显色试剂盒。此外，Rossix因子IX（FIXa）和因子XIa（FXIa）的高灵敏度显色分析也被用于制药行业因子IX和免疫球蛋白产品的质量控制。Rossix还是一家试剂OEM供应商，为OEM客户提供定制的解决方案和技术支持。Rossix作为一家在高度专业化领域工作的公司，Rossix的目标是与每一位客户建立密切的关系。

Rossix的产品系列包括高质量的ROX凝血因子显色测定试剂盒、磷脂乳液和缓冲液。

Rossix热卖产品

货号

产品名称

规格

品牌

110050

Rox Factor XIa（金畔现货）

kit

Rossix

900020

Rox Factor IX（金畔现货）

2 x 50 tests

Rossix

PL604T

Phospholipid-TGT（金畔现货）

10 x 3 mL

Rossix

1199

Factor XIa Calibrator（金畔现货）

kit

Rossix

950030

Rox FIX-A

1 Kit

Rossix

PL052

Phospholipid

kit

Rossix

1188

Factor XIa Control（金畔现货）

kit

Rossix

9599

Factor IXa Calibrator

10 x 2ml

Rossix

9588

Factor IXa Control

10 x 2ml

Rossix

800070

Rox Factor VIII

ea

Rossix

200040

Rox Prothrombin

kit

Rossix

作为Rossix在中国区域的代理，上海金畔生物将为中国客户提供全面的Rossix产品。欢迎大家随时联系我们！！！

haemtech凝血因子X产品列表

发表于由

haemtech凝血因子X产品列表

 

因子X
的结构域结构表示为因子X的结构域，其中：GLA =含有γ-羧基谷氨酸残基的区域，EGF =含有与人表皮生长因子同源的序列的区域，AP =酶原转化为酶原后释放的活化肽。活性丝氨酸蛋白酶，CATALYTIC DOMAIN =包含丝氨酸蛋白酶催化三联体的区域。箭头表示在酶原

  • 定价：请咨询

     
    尺码 100微克，1毫克
    公式 50％甘油/水（v / v）
    存储 -20°摄氏度
    纯度 通过SDS-PAGE，> 95％
    活性测定 凝血测定
    保质期（正确存放） 12个月
  • 定价：请咨询

     
    尺寸 100微克
    公式 50％甘油/水（v / v）
    存储 -20°摄氏度
    纯度 通过SDS-PAGE，> 95％
    活性测定 凝血测定
    保质期（正确存放） 12个月
  • 定价：请咨询

     
    尺寸 100微克
    公式 50％甘油/水（v / v）
    存储 -20°摄氏度
    纯度 通过SDS-PAGE，> 95％
    活性测定 凝血测定
    保质期（正确存放） 12个月
  • 定价：请咨询

     
    尺寸 100微克
    公式 50％甘油/水（v / v）
    存储 -20°摄氏度
    纯度 通过SDS-PAGE，> 95％
    活性测定 凝血测定
    保质期（正确存放） 12个月
 

因子X是一种维生素K依赖性蛋白酶原，在肝脏中合成，并在血浆中以通过二硫键连接的两链分子（1,2）的形式循环。在分泌到血浆中之前，翻译后修饰产生位于NH2末端轻链内的11个γ-羧基谷氨酸（gla）残基和单个b-羟基天冬氨酸残基。轻链还包含两个表皮生长因子（EGF）同源域。因子X的COOH末端重链包含大部分碳水化合物部分以及潜在的丝氨酸蛋白酶结构域。因子X的激活被内在因子Xase复合物（因子IXa，因子VIIIa，细胞表面和钙离子）或外在因子Xase复合物（因子VIIa，组织因子，细胞表面和钙离子）催化。通过任何一种复合物激活人因子X均会导致COOH末端重链的Arg52-Ile53裂解，并随后释放52个氨基酸的激活糖肽。然后，因子Xa充当凝血酶原酶复合物的酶成分，该酶原负责凝血酶原向凝血酶的快速转化。gla残基使因子X / Xa以钙依赖性方式结合磷脂（即细胞表面）。凝血酶原酶复合物组装的要求。一个EGF同源结构域包含一个Ca2 +结合位点，该位点充当将EGF和GLA结构域彼此折叠的铰链（12）。分子的该区域参与细胞结合结构域的识别。

通过常规技术（3）和免疫亲和色谱（4）的结合，从新鲜的冷冻人血浆中分离出人因子X。除了标准的人因子X制剂外，还提供无Gla域的人因子X。使用Bajaj等人报道的方法的改进方法从新鲜牛血浆中分离牛X因子。（5,6）。纯化的酶原以50％（体积/体积）甘油/ H2O的形式提供，应储存在-20oC下。通过SDS-PAGE分析确定纯度，并在X因子凝血测定中测量活性。

激活过程中被因子Xase蛋白水解切割的位点。

 

凝胶 Novex 4-12％Bis-Tris
加载 人因子X，每泳道1 µg
缓冲 拖把
标准 参见BluePlus 2; 肌球蛋白（191 kDa），磷酸化酶B（97 kDa），BSA（64 kDa），谷氨酸脱氢酶（51 kDa），酒精脱氢酶（39 kDa），碳酸酐酶（28 kDa），肌红蛋白红（19 kDa），溶菌酶（14 kDa）

 

 

本土化 等离子体
血浆浓度 10微克/毫升
行动方式 Zymogen; 丝氨酸蛋白酶因子Xa的前体
分子量 58,900（人）（7）
55,100（牛）（8）
消光系数
Ë
1％
1厘米，280海里
= 11.6（人类）（9）
    = 12.4（牛）（10）
等电点 4.9-5.2（人）（9）
4.8-5.2（牛）（9）
结构体 两个亚基Mr = 16,200和42,000（人），Mr = 16,500和39,300（牛），NH2末端gla结构域和两个EGF结构域
碳水化合物百分比 15％（人）（7）
10％（牛）（8）
翻译后修饰 11个gla残基（7,8），
一种β-羟基天冬氨酸

 

牛蛋白

  • 牛Zymogens

    • IX因子
    • X因子
    • 纤溶酶原
    • 蛋白C
    • 凝血酶原

  • 牛酵素

    • 活化蛋白C
    • 凝血酶（alpha）
    • IXa因子
    • Xa因子

  • 牛辅因子

    • 因子V
    • 因子Va

  • 牛骨相关蛋白

    • 骨连接蛋白（SPARC）
    • 骨钙素

  • 牛新产品

    • 乳粘附素/ MFG-E8

athensresearch凝血因子产品列表

发表于由

 

 

Athens Research & Technology, Inc. 常规制备以下试剂。

athensresearch凝血因子产品列表




凝血因子

产品编号

Alp

16-16-220920

ha 2 抗纤溶酶，人血浆

16-16-012901
抗凝血酶 III，人血浆
16-16-012020
激肽释放酶，人血浆
16-16-110112
激肽释放酶，人血浆（冻干）
16-16-110112-L
激肽原、HMW、人血浆
16-16-110914-H
纤溶酶，人血浆，冷冻
16-16-161213-F
纤溶酶，人血浆，冻干
16-16-161213-L
纤溶酶原，人血浆
16-16-161200
血小板因子 4，人类血小板
16-20-060306
血小板反应蛋白，人血小板
16-20-201319
玻连蛋白，人血浆


HTI人凝血因子XIII现货

发表于由

Haematologic Technologies Inc. (HTI) 公司是一家专门致力于高质量的人血浆蛋白的分离和特性研究的重要生产商， 其产品非常适用于体内研究。在公司发展的第二个十年里，HTI将目光投向参与血液凝集和纤维蛋白溶解，以及骨代谢调节的蛋白的研究。HTI产品系列含有超 过100种高纯度和特异性的蛋白，包括：酶原、酶、协同因子和抑制剂，同时还提供补体系列的单克隆和多克隆抗体。另外，HTI还提供一些技术服务，如：蛋 白定制、纯化、修饰、科研合作等。

Human Coagulation Factor XIII

HTI人凝血因子XIII-上海金畔生物现货

凝血酶催化因子XII
的激活酶原，因子XIII是由2个相同的A亚基和2个相同的B亚基组成的四聚体（A2B2）。凝血酶从轻链的NH2末端切割Mr = 4000肽，从而暴露出活性位点巯基。B链二聚体的Ca2 +依赖性解离后，可以*表达活性。

  •  HCXIII-0160 人为因素XIII
  • 尺寸 100微克
    公式 50％（vol / vol）甘油/ 500uM EDTA
    存储 -20°摄氏度
    纯度 通过SDS-PAGE，> 95％
    活性测定 商业XIII ELISA
    保质期（正确存放） 12个月
  •  

 

 

 

 

因子XIII是谷氨酰胺肽g-谷氨酰转移酶因子XIIIa（纤维蛋白连接酶，血浆转谷氨酰胺酶，纤维蛋白稳定因子，EC 2.3.2.13）（1-3）的酶原形式。XIII因子在转氨酶中是*的，因为它是体内的酶原（2）。XIII因子在血浆的细胞外和血小板，巨核细胞，单核细胞，胎盘，子宫，肝脏和前列腺组织的细胞内发现。血浆XIII因子在肝脏中合成，并以四聚体（Mr = 320,000）的形式循环，由2对不同的亚基（A2B2）组成（4）。细胞内形式在它们作为两个相同的A链（A2）（7-11）的二聚体（Mr = 146,000）驻留的组织中合成。血浆XIII的A亚单位和细胞内形式的XIII功能相同。

血浆（A2B2）中XIII因子的浓度约为30 mg / ml（8）。它是在凝血级联反应中被激活的后一种酶原，并且是该系统中仅有的不是丝氨酸蛋白酶的酶。血浆因子XIII（A2B2）向活性转酰胺酶因子XIIIa（A2'）的转化是由于凝血酶（13）在A亚基的NH2-末端水解了Arg36-Gly37。仅在B亚基二聚体的Ca2 +（Kd = 10-3M）和纤维蛋白原（Kd = 10-8M）依赖性解离后，才能实现活性的*表达（14-16）。

在凝血级联反应中，因子XIIIa通过交联血纤蛋白的a和g链来稳定血纤蛋白凝块。已知是XIIIa因子底物的其他可能具有止血作用的蛋白包括纤连蛋白（17），α2-抗纤溶酶（18），胶原蛋白（19），V因子（20），von Willebrand因子（19）和血小板反应蛋白（21,22） ）。

通过修改Folke（2）和Lorand（10）所述的程序（包括柠檬酸钡，硫酸铵和甘氨酸沉淀，离子交换色谱和凝胶过滤），可以从新鲜的冷冻人血浆中纯化因子XIII。通过SDS PAGE判断，因子XIII是均质的，比活约为50单位/ mg。XIII因子以含有0.5 mM EDTA的50％甘油提供，可在-20oC下储存。

 

凝胶 Novex 4-12％Bis-Tris
加载 人因子XIII，每泳道1 µg
缓冲 拖把
标准 参见BluePlus 2; 肌球蛋白（191 kDa），磷酸化酶B（97 kDa），BSA（64 kDa），谷氨酸脱氢酶（51 kDa），酒精脱氢酶（39 kDa），碳酸酐酶（28 kDa），肌红蛋白红（19 kDa），溶菌酶（14 kDa）

 

 

 

本土化 等离子体
血浆浓度 30微克/毫升（3）
行动方式 Zymogen; 转谷氨酰胺酶的前体，因子XIIIa
分子量 320,000（4）
消光系数
Ë
1％
1厘米，280海里
= 13.8（4）
等电点 5.2
结构体 2个非相同亚基的非共价结合对的四聚体（A2B2），A（Mr = 75,000），B（Mr = 88,000）; A亚基具有6个游离巯基和潜在的活性位点
碳水化合物含量 A链：1％（22）
B链：5％（22）

 

 

 

 

 

 

  1. Lorand，L。等，Methods Enzymol。，80，333（1981）。
  2. Folk，JE和Chung，SI，Methods Enzymol。，113，364（1985）。
  3. McDonaugh，J。，在“止血和血栓形成”，第二版，编辑中。RW
  4. Colman，J.Hirsh，VJ Marder，EW Salzman，第340-357页，JP Lippincott Co.，费城，1987。
  5. Schwartz，ML，等人，J.Biol.Chem。，1987。Chem。，248，1395（1973）。
  6. Ichinose，A。等人，J.Biochem.Chem。Chem.265，13411（1990）。
  7. Nagy，JA等，Thromb。Haemostas。，248，1395（1973）。
  8. Hedner，U。等人，Scand。J. Hematol。，14，114（1975）。
  9. Skrynia，C。等人，Blood，60，1089（1982）。
  10. Chung，SI，等人，J.Biol.Chem。，1987。Chem。，249，940（1974）。
  11. 肯塔基州的Kiesselbach和美国RH的Wagner，Ann。纽约学院 Sci。，202，318（1972）。
  12. Lopaciuk，S。等，Thromb。Res。，8，453（1976）。
  13. Henriksson，P.等，J。Clin。Invest。，76，528（1985）。
  14. Tukagi，T。和Doolittle，RF，Biochemistry，13，750（1974）。
  15. Credo，RB，等人，Biochemistry，20，3770（1981）。
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