haemtech HCXI-0150 说明书

世界*实验材料供应商 Haematologic Technologies上海金畔生物为其中国代理, Haematologic Technologies在一直是行业的*,一直为广大科研客户提供zui为的产品和服务,上海金畔生物一直秉承为中国科研客户带来的产品,的服务, Haematologic Technologies就是为了给广大科研客户带来更加完善的产品和服务,您的满意将是我们zui大的收获

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Haematologic Technologies公司是一家专门致力于高质量的人血浆蛋白的分离和特性研究、生产及高通量抗体的行业,公司产品主要用于体外研究。该公司核心产品包括凝血级联反应以及骨代谢调控相关蛋白,全部产品线包括150多种高纯度、高性能的蛋白产品,具体有酶原、酶、协同因子、底物和抑制剂、样品收集管及抗凝管等。除高纯蛋白产品外,Haematologic Technologies是世界上zui大的单克隆抗体和蛋白生产商之一,通过利用染色体组/蛋白质组的方法开发抗体,公司可提供上万种单/多克隆抗体,力求针对每一个人类表达基因开发至少一种抗体产品。此外,公司还提供部分技术服务,如:蛋白定制、纯化、修饰检测、定制生产与科研合作等。

公司使命:为凝血研究领域提供高品质的高纯高活性蛋白及相关试剂,同时持续改进我们的蛋白生产和质控标准,以及通过挖掘内部潜力及与血栓/止血研究领域的*研究机构和企业进行战略合作以确保公司前沿地位。

公司核心竞争力:Haematologic Technologies通过以下三方面优势从众多竞争者中脱颖而出:的技术服务、智力资源、定制生产与研究。的技术服务部是公司的zui大优势,可为使用本公司产品的客户提供的服务,为客户提供完善的实验设计、实验方法及常见问题等方面的详尽建议,使使用产品的科学家无形中参与公司产品的生产和研发。

 

Human Coagulation Factor XI

人凝血因子XI

因子XI
的结构域表示因子XI单体的结构域。鉴定为R1至R4的区域对应于四个串联氨基酸序列重复序列,其zui终包含因子XIa的重链。在通过因子XIIa的蛋白水解活化期间,包含因子XIa的轻链的“催化域”从重链区切割。因子XIa的重链和轻链通过二硫键保持相关。成熟因子XI分子是由两个表观上相同的单体组成的同二聚体,其通过二硫键保持相关。

 

 

 

 

 

 

 

货号: HCXI-0150 

尺寸 50μg
公式 50%甘油/水(v / v)
存储 -20℃下
纯度 > 95%通过SDS-PAGE
活动确定 凝血试验
保质期(妥善储存) 12个月

 

 

 

 

 

凝胶 Novex 4-12%Bis-Tris
加载 人因子XI,每泳道1μg
缓冲 MOPS
标准 SeeBluePlus 2; 肌球蛋白(191kDa),磷酸化酶B(97kDa),BSA(64kDa),谷氨酸脱氢酶(51kDa),醇脱氢酶(39kDa),碳酸酐酶(28kDa),肌红蛋白红(19kDa),溶菌酶kDa的)
特别说明 由于存在多达50%的beta版本,重链是双重的。α-Xa转化为β-Xa是通过α-Xa自动切割产生的,导致COOH末端肽的丧失。

因子XI是血浆糖蛋白,其在与高分子量激肽原的非共价复合物中循环(1)。成熟分子在肝脏中合成,是分子量约为160,000(2,3)的双链同型二聚体。估计总质量的5%归因于碳水化合物(2)。两种相同的单体的分子量为80,000,并通过二硫键连接在一起。因此,通过SDS-PAGE分析,因子XI表现为不减少(Mr = 160,000)和减少(Mr = 80,000)的单一条带。

因子XI作为酶原循环,需要蛋白水解活化以获得丝氨酸蛋白酶活性。因子XI到因子XIa的转化由因子XIIa催化,并导致各单体(3)中Arg369-Ile370键的切割。因子XIa由两个NH 2末端衍生的重链和两个COOH末端衍生的轻链组成,所有这些都通过二硫键保持在一起。因子XIa通过催化因子IX转化为因子IXa而参与凝固的内在途径。称为血浆凝血激酶前体缺乏症的出血性疾病是因为缺乏因子XI促凝血活性(4,5)。在XI因子缺陷患者中观察到的可变出血倾向与XI因子活性或抗原水平无关。后一观察结果可能与组织因子/因子VIIa复合物也能激活IX因子IXa的能力有关。

从历*看,因子XI由于血浆浓度相对较低而易于纯化,而且易于蛋白水解(6)。因子XI从新加入的冷冻血浆中纯化,其通过加入的抑制剂稳定。首先用BaCl 2处理血浆以除去维生素K依赖性蛋白质,然后通过亲和层析分离因子XI。肝素琼脂糖凝胶上的zui后层析步骤可以得到完整因子XI的均匀制剂。成品以50%(vol / vol)甘油/ H2O供应,应储存在-20℃。

 

本土化 等离子体; 与高分子量激肽原有关
血浆浓度 2-7μg/ ml(2,3,7,8)
行动方式 酶原; 丝氨酸蛋白酶因子XIa的前体
分子量 160,000(人)(2,3)
消光系数
Ë
1%
1cm,280nm
= 13.4(人)(2)
等电点 8.9-9.1
结构体 由两个明显相同的亚基组成的同二聚体(Mr80万)由二硫键连在一起。单体含有四个串联氨基酸重复序列,与血浆前激肽释放酶(9)具有同源性。
碳水化合物百分比 5%(人)(2)

现货hti HCXI-0150说明书

 

上海金畔生物现货hti HCXI-0150说明书

Human Coagulation Factor XI

​ haemtech人体凝血因子XI

因子XI
的域结构表示因子XI单体的域结构。鉴定为R1至R4的区域对应于四个串联的氨基酸序列重复,其终包含因子XIa的重链。在通过因子XIIa的蛋白水解活化过程中,包含因子XIa的轻链的“ CATALYTIC DOMAIN”从重链区域切割。XIa因子的重链和轻链仍通过二硫键相连。成熟的因子XI分子是由两个明显相同的单体组成的同型二聚体,它们通过二硫键保持缔合.

 

 HCXI-0150 人为因素XI

 

尺寸 50微克
公式 50%甘油/水(v / v)
存储 -20°摄氏度
纯度 通过SDS-PAGE,> 95%
活性测定 凝血测定
保质期(正确存放) 12个月

 

 

 

 

 

因子XI是血浆糖蛋白,它与高分子量激肽原(1)在非共价复合物中循环。成熟的分子在肝脏中合成,是分子量约为160,000(2,3)的双链同型二聚体。据估计,总质量的5%可归因于碳水化合物(2)。两个相同的单体的分子量为80,000,并通过二硫键连接在一起。因此,通过SDS-PAGE分析,因子XI表现为未还原的(Mr = 160,000)和还原的(Mr = 80,000)的单条带。

因子XI作为酶原循环,需要蛋白水解激活才能获得丝氨酸蛋白酶活性。因子XIAa催化因子XI转化为因子XIa,并导致每个单体中的Arg369-Ile370键裂解(3)。因子XIa由两个NH2末端衍生的重链和两个COOH末端衍生的轻链组成,所有这些链均通过二硫键结合在一起。因子XIa通过催化因子IX到因子IXa的转化而参与凝血的内在途径。缺乏血浆XI因子促凝活性会导致出血性疾病,称为血浆凝血活酶前期缺乏(4,5)。在缺乏XI因子的患者中观察到可变的出血倾向与XI因子活性或抗原水平均无关。

从历*看,因子XI由于其在血浆中的浓度相对较低以及对蛋白水解的敏感性而很难纯化(6)。因子XI是从新鲜的冷冻血浆中纯化的,该血浆通过添加抑制剂来稳定。首先用BaCl2处理血浆以去除维生素K依赖性蛋白,然后通过亲和色谱法分离因子XI。在肝素琼脂糖凝胶上进行的后一个色谱步骤可制得完整的完整因子XI。成品以50%(体积/体积)的甘油/水供应,应在-20oC下保存。

凝胶 Novex 4-12%Bis-Tris
加载 人血因子XI,每泳道1 µg
缓冲 拖把
标准 参见BluePlus 2; 肌球蛋白(191 kDa),磷酸化酶B(97 kDa),BSA(64 kDa),谷氨酸脱氢酶(51 kDa),酒精脱氢酶(39 kDa),碳酸酐酶(28 kDa),肌红蛋白红(19 kDa),溶菌酶(14 kDa)
特别说明 由于存在高达50%的beta形式,重链是双链体。α-Xa到β-Xa的转化是通过α-Xa对α-Xa的自动切割而发生的,从而导致了COOH末端肽的丢失。

 

本土化 等离子体; 与高分子量激肽原结合
血浆浓度 2-7 µg / ml(2,3,7,8)
行动方式 Zymogen; 丝氨酸蛋白酶因子XIa的前体
分子量 160,000(人类)(2,3)
消光系数
Ë
1%
1厘米,280海里
= 13.4(人类)(2)
等电点 8.9-9.1
结构体 同源二聚体,由两个明显相同的亚基(Mr〜80,000)通过二硫键连接在一起。单体包含四个串联氨基酸重复序列,与血浆前激肽释放酶具有同源性(9)。
碳水化合物百分比 5%(人类)(2)

 

  1. 汤普森,RE,等人,临床杂志。Invest。,60,1376(1977)。
  2. Kurachi,K。和Davie,EW,生物化学,16,5831(1977)。
  3. BoN,BN和Griffen,JH,J.Biol。Chem。,252,6432(1977)。
  4. Rosenthal,RL,等人,Proc.Natl.Acad.Sci.USA。Soc。经验 生物学 Med.82,171(1953)。
  5. 福布斯,CD和拉特诺夫,J.,J。Lab。临床 Med.79,113(1972)。
  6. Kurachi,K。和Davie,EV,Methods Enzymol。,80,211(1981)。
  7. Wuepper,KD,美联储。Proc。,31,624(1972)。
  8. Saito,H。和Goldsmith,G.,Blood,50,377(1977)。
  9. Fujikawa,K。等人,Biochemistry,25,2417(1986)。